论文题目：Molecular Basis of Prostaglandin E2 Reuptake by Organic Anion Transporter 2 PGT

期刊名称：Nature Communications

成果所有人：屈前辉课题组

论文发表时间：2025年12月

致谢平台或仪器：Center of Cryo-Electron Microscopy, and Core Facility of Shanghai Medical College, Fudan University for technical support

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前列腺素转运蛋白（PGT）对于清除体内过量前列腺素、及时终止其信号传导及维持机体稳态具有关键作用。为阐明其分子机制，本研究聚焦于人源PGT，利用冷冻电子显微镜（Cryo-EM） 技术，成功解析了该蛋白在不同功能状态下的高分辨率三维结构。这些结构涵盖了无底物状态、与关键底物前列腺素E2（PGE2）结合的状态，以及蛋白质在膜环境中形成的二聚体状态。基于这些结构信息，本研究首次系统揭示了人源PGT的精细结构特征、特异性识别底物的分子机制，以及其独特的、由二聚化介导的构象调控方式。该发现不仅深化了对前列腺素代谢清除这一重要生命过程的结构基础理解，也为未来靶向PGT的药物设计提供了关键的结构蓝图。同时，研究中所观测到的二聚化诱导的构象变化，为MFS转运蛋白家族的功能调控机制提供了新的认识。